Đề kiểm tra Hóa Sinh Công Nghiệp - Chương 2, 3, 4

Cần có sự hiện diện của đường khử và nhóm amin tự do từ protein

Phản ứng xảy ra mạnh ở pH acid (< 4)

Aldehyde từ quá trình oxy hóa lipid cũng có thể tham gia phản ứng

Phản ứng tạo ra các hợp chất có màu nâu và hương thơm đặc trưng

Mô hình Fisher cho rằng cần có sự có mặt của coenzyme, còn mô hình Koshland thì không

Mô hình Fisher mô tả trung tâm hoạt động cố định, trong khi mô hình Koshland mô tả trung tâm hoạt động có tính mềm dẻo, thay đổi hình thể khi tiếp xúc với cơ chất

Mô hình Fisher áp dụng cho enzyme oxidoreductase, còn mô hình Koshland áp dụng cho enzyme hydrolase

Mô hình Fisher là mô hình hiện đại hơn, còn mô hình Koshland là mô hình cổ điển

Nhóm 1 (Oxidoreductase), phân nhóm 7, cận phân nhóm 1, cận phân nhóm phụ 1

Nhóm 2 (Transferase), phân nhóm 7 (chuyển nhóm chứa phosphore), cận phân nhóm 1 (nhận nhóm phosphate là nhóm -OH), cận phân nhóm phụ 1 (chất nhận là D-glucose)

Nhóm 2 (Hydrolase), phân nhóm 7, cận phân nhóm 1, cận phân nhóm phụ 1

Nhóm 2 (Transferase), phân nhóm 7, cận phân nhóm 1, cận phân nhóm phụ 1 – tương ứng enzyme Ligase

pH = 7,0 (trung tính)

pH = 2,0 (rất acid)

pH = 5,5 (bằng điểm đẳng điện)

pH = 10,0 (rất kiềm)

Phá vỡ liên kết peptide trong mạch polypeptide

Sự tương tác có trật tự giữa các phân tử protein (liên kết hydro, tương tác kỵ nước, liên kết disulfide) để hình thành mạng lưới không gian ba chiều

Sự khử nước hoàn toàn trong môi trường acid

Quá trình oxy hóa các amino acid có lưu huỳnh tạo H₂S

Cắt tại vị trí Phe105–Met106, tạo para-κ-casein (kỵ nước) và caseinomacropeptide (ưa nước), mất khả năng ổn định micelle

Cắt tại vị trí Lys105–Val106, phá vỡ hoàn toàn cấu trúc micelle casein

Cắt ngẫu nhiên tại nhiều vị trí trên κ-casein, không có tính đặc hiệu

Cắt liên kết disulfide giữa κ-casein và αs1-casein

Vận tốc phản ứng tăng tuyến tính theo [S], phản ứng bậc 1

Vận tốc đạt giá trị cực đại và không phụ thuộc [S], phản ứng bậc 0

Vận tốc phản ứng giảm do cơ chất ức chế enzyme

Vận tốc =

Amylose có cấu trúc mạch phân nhánh với liên kết α-(1→4) và α-(1→6), cho dung dịch có độ nhớt cao; amylopectin có mạch thẳng chỉ chứa liên kết α-(1→4), cho phảnứng màu xanh với iot

Amylose có cấu trúc mạch thẳng không phân nhánh với liên kết α-(1→4), cuộn xoắn ốc (mỗi vòng 6 gốc glucose), cho màu xanh đậm với iot; amylopectin có mạch phân nhánh với liên kết α-(1→4) và α-(1→6), cho độ nhớt cao hơn

Amylose và amylopectin đều có cấu trúc mạch thẳng giống nhau, chỉ khác tỷ lệ trong hạt tinh bột

Amylose tan tốt trong nước lạnh cho dung dịch có độ nhớt cao; amylopectin không tan trong nước nóng

Làm tăng vị đắng của sản phẩm protein thủy phân để tạo hương vị đặc trưng

Tạo sản phẩm protein thủy phân không chứa phenylalanine cho bệnh nhân phenylketonuria, đồng thời làm dụi (giảm) vị đắng bằng cách hạn chế sự tiếp xúc của peptide kỵ nước với thụ thể vị giác

Phân giải hoàn toàn protein thành amino acid tự do để tăng khả năng tiêu hóa

Tạo màu nâu đặc trưng cho sản phẩm protein thủy phân như nước tương

Biến tính protein làm thay đổi cấu trúc không gian (bậc II, III, IV) nhưng không phá vỡ liên kết peptide

Biến tính protein luôn là quá trình không thuận nghịch

Biến tính protein làm mất hoạt tính sinh học của enzyme

Trong một số trường hợp, biến tính protein giúp cải thiện tính chất chức năng như khả năng nhũ hóa và bền bọt

Đường nghịch đảo (invert sugar) – có độ hòa tan cao hơn saccharose, khó kết tinh hơn, được dùng trong sản xuất kẹo, mứt

Đường caramel – sản phẩm của phản ứng caramen hóa ở nhiệt độ cao (>160°C)

Đường maltose – sản phẩm thủy phân tinh bột

Đường lactose – disaccharide có trong sữa

Liên kết với vị trí khác trên enzyme (không phải TTHĐ) gây biến đổi cấu hình

Liên kết với phức hợp ES nhưng không liên kết với enzyme tự do

Có cấu trúc tương đồng với cơ chất, cạnh tranh chiếm vị trí trên trung tâm hoạt động của enzyme; tăng nồng độ cơ chất có thể loại bỏ tác dụng kìm hãm

Liên kết vĩnh viễn (không thuận nghịch) với nhóm -SH của cysteine ở TTHĐ

Pectin < 1%, saccharose 65-70%, pH khoảng 3,1-3,5

Pectin > 5%, saccharose 30%, pH trung tính (pH 7)

Pectin > 10%, không cần đường, pH kiềm

Pectin 1%, saccharose 30%, pH = 7

Tăng độ ngọt của sản phẩm bằng cách chuyển glucose thành fructose

Loại bỏ oxy và glucose khỏi sản phẩm, ngăn oxy hóa và phản ứng Maillard, kéo dài thời gian bảo quản

Thủy phân tinh bột thành maltose

Làm đông tụ sữa trong sản xuất phomat

Hình thành các amino acid không đặc trưng (như lysinoalanine, lanthionine) do phản ứng β-gh

Sự racemic hóa amino acid (L-amino acid ↔ D-amino acid) làm giảm giá trị dinh dưỡng

Phá vỡ liên kết peptide làm tăng hàm lượng amino acid tự do, cải thiện giá trị dinh dưỡng lên 100%

Cys trong môi trường kiềm tạo ra lưu huỳnh tự do và ion S²⁻

Coenzyme liên kết chặt chẽ với apoenzyme bằng liên kết cộng hóa trị, không tách ra; còn prosthetic group tách dễ dàng qua màng bán thấm

Coenzyme liên kết lỏng lẻo với apoenzyme, có thể tách ra dễ dàng qua màng bán thấm và tồn tại độc lập; còn nhóm prostetic liên kết chặt chẽ bằng liên kết cộng hóa trị với apoenzyme, không bị tách ra

Coenzyme chỉ có bản chất ion kim loại, còn nhóm prostetic chỉ có bản chất vitamin

Coenzyme và nhóm prostetic hoàn toàn giống nhau, chỉ khác tên gọi

Xoắn α được ổn định bởi liên kết hydro giữa các sợi polypeptide nằm cạnh nhau (inter-chain H-bonds)

Xoắn α là sự vặn xoắn của chuỗi polypeptide, được ổn định bởi liên kết hydro nội phân tử giữa nhóm N-H và nhóm C=O của liên kết peptide nằm song song với trục xoắn

Xoắn α có cấu trúc giãn ra (extended) hơn cấu trúc xếp gấp β

Xoắn α được tạo thành chủ yếu từ các amino acid có nhánh lớn như proline và glycine

Fructose có độ ngọt tương đương saccharose, tồn tại chủ yếu ở dạng pyranose, không bị lên men bởi nấm men

Fructose có độ ngọt cao hơn saccharose (khoảng 114%), thường tồn tại ở dạng furanose, dễ dàng bị lên men bởi nấm men, có nhiều trong quả và mật ong

Fructose có độ ngọt thấp hơn saccharose, là loại đường ít tan nhất, không có tính khử

Fructose có độ ngọt tương đương saccharose, không có tính khử, tồn tại ở dạng pyranose

Chiếm 54% protein lòng trắng, khối lượng phân tử 44,5 kDa, pI = 4,5, chức năng bám kim loại

Chiếm 3,4% protein lòng trắng, khối lượng phân tử 14,3 kDa, pI = 10,7, hoạt tính N-acetylmuramidase, có khả năng kháng khuẩn bằng cách thủy phân thành tế bào vi khuẩn

Chiếm 12% protein lòng trắng, khối lượng phân tử 76 kDa, pI = 6,1, là chất ức chế proteinase

Chiếm 11% protein lòng trắng, khối lượng phân tử 28 kDa, pI = 4,1, ức chế protease